米-门二氏动力学（），又称米氏动力学，以德国生物化学家和加拿大医师莫德·门滕的名字命名，是酶動力學中一个极为重要的方程，可以描述多种非变异构酶动力学现象，其表示式为：
V_{0} = V_{max}\frac{[S]}{K_M + [S]}
方程与推导
以下米氏方程的推导是由和约翰·伯顿·桑德森·霍尔丹在1925年提出的：
假设有下图所示的酶促反应
E + S
\begin{matrix}
k_1 \\
\longrightarrow \\
\longleftarrow \\
k_{-1}
\end{matrix}
ES
\begin{matrix}
k_2 \\
\longrightarrow\\
\
\end{matrix}
E + P
假设此酶促反应不可逆，反应产物不和酶结合；k2\frac{d[ES]}{dt} = k_1[E][S] - k_{-1}[ES] - k_2[ES] = 0
[ES] = \frac{k_1[E][S]}{k_{-1} + k_2}
米氏常数Km的定义为：
K_M = \frac{k_{-1} + k_2}{k_1}
原式可简化为：
[ES] = \frac{[E][S]}{K_M} (1)
总的酶的浓度[E0]等于自由酶[E]与酶-受質化合物[ES]的和，则有以下关系：
[E_0] = [E] + [ES]
[E] = [E_0] - [ES] (2)
将（2）式代入（1）：
[ES] = \frac{([E_0] - [ES]) [S]}{K_M}
整理得:
[ES] \frac{K_M}{[S]} = [E_0] - [ES]
ES = [E_0]
[ES] = [E_0]\frac{1}{1+\frac{K_M}{[S]}} (3)
下式可以描述该酶促反应的速率：
\frac{d[P]}{dt} = k_2[ES] (4)
将 (3) 代入 (4)，分号上下同时乘以[S]得：
\frac{d[P]}{dt} = k_2[E_0]\frac{[S]}{K_M + [S]} = V_{max}\frac{[S]}{K_M + [S]}
或
V_{0} = V_{max}\frac{[S]}{K_M + [S]}
该式可通过非线性作图或Lineweaver-Burk（双倒数作图），Eadie-Hofstee等作图法变换为线性图进行分析。
在推导过程中几点需要注意：
*[E0]是总的酶的量。反应中酶-底物配合物的量[ES]是极不好测量的，所以式子必须写成[E0]表示的形式，因为试验中所用的酶的量是已知的。
*d[P]/dt(V0, 反应初速度），是试验中测得的产物生成的初速度，一般是酶促反应在反应开始的几秒钟到几分钟之内的速度，在这段时间内底物的真实浓度几乎和底物最初的浓度相同([S]≈[S0])。
*k2[E0]（Vmax） 是酶促反应在给定的酶的量下的最大速度（当所有的酶都在酶-底物配合物的状态下）。k2有时也写为kcat。
作用
*米氏常数是酶的特征性物理常数。
*从KM可判断酶的专一性和天然底物。
*进行酶活力测定时通常选10KM。
*底物浓度较低时，KM可判断底物走哪一条代谢途径。
试验方法
要测得方程中的KM和Vmax，需要在酶的量[E0]恒定并已知的情况下，在不同的底物浓度[S]下测得反应的初速度V0，用非线性作图或线性作图的方法求得KM和Vmax。
KM反映了底物和酶结合的紧密程度，Vmax反映了酶催化反应的速度。
参见
- 酶动力学
- 希尔方程 (生物化学)
- 阿奇博爾德·希爾
- 朗缪尔吸附模型
参考资料
评论 (0)