激肽释放酶6（Kallikrein 6，简称为KLK6）也称蛋白酶M或neurosin，是一种蛋白质，在人类中由KLK6基因编码。它是由223个氨基酸组成的序列，源自其244个氨基酸的原始形式，其中原形包含一段16个残基的前信号肽和一段5个残基的激活肽。

功能
激肽释放酶是一类具有多种生理功能的丝氨酸蛋白酶。越来越多的证据表明，多种激肽释放酶与癌变有关，一些激肽释放酶有望成为癌症和其他疾病的新型生物标志物。激肽释放酶6是15个激肽释放酶亚家族成员之一，位于19号染色体上的一个基因簇中。其编码的酶受类固醇激素调控。在组织培养中，它已被发现能够从淀粉样前体蛋白中生成淀粉样蛋白片段，表明其可能参与阿尔茨海默病的发病机制。已发现该基因存在多种可变剪接转录变体，它们分别编码不同的异构体。

然而，从结构上看，激肽释放酶6与牛的胰蛋白酶最为相似。在活性位点周围，存在一些背离结合位点的短环状区域。而在结合位点内部，除了天冬氨酸、组氨酸和丝氨酸外，还分布着189-195位、214-220位以及224-228位的氨基酸残基。

虽然激肽释放酶6有助于疾病预防，但它也可能促进恶性肿瘤细胞的扩散。作为一种降解酶，它能够降解正常细胞和恶性细胞表面的细胞外基质蛋白，从而增强它们的迁移和信号传导能力。例如，当恶性细胞试图迁移时，纤连蛋白会与整合膜蛋白相互作用。通过降解纤连蛋白，恶性细胞能够迁移、黏附并向其他恶性细胞发出信号。

机制
、组氨酸与丝氨酸围绕着一个肽形成催化三联体，该肽的N端有精氨酸，而C端有普通氨基酸。]]
Asp-102、His-57和Ser-195形成一个催化三联体，专门水解特定的肽键；在该肽键中，精氨酸位于N端，而一个通用氨基酸位于C端。据信其作用途径与其他丝氨酸型蛋白酶类似。

组氨酸使丝氨酸去质子化

丝氨酸取代酰胺键

质子化的组氨酸使胺基成为更好的离去基团，随后氧阴离子崩解形成酯键

水分子进入三联体并裂解酯键，释放出丝氨酸

参考文献
引伸阅读
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外部链接

• The MEROPS online database for peptidases and their inhibitors: [http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/merops.cgi?id=S01.236 S01.236]