鐵蛋白（）是一种结合铁离子的球狀蛋白质复合物，广泛存在于动植物细胞胞质溶胶中；在人体为重要的铁贮存蛋白，也是一种炎症反应蛋白。铁蛋白由24個蛋白亚基构成，其形成一中空的球形纳米笼子，中央可容纳大约4500个三价铁原子；铁离子主要和羟基和磷酸基团结合，可释放出来供其他含铁蛋白质利用。沒有與鐵離子结合的鐵蛋白稱為脱铁铁蛋白（apoferritin）。
铁蛋白能在所有类型的细胞中表达。
鐵蛋白的相对分子质量约为450 kDa。脊椎动物的每分子储铁蛋白由表观相对分子质量分别为19 kDA和21 kDa的铁蛋白轻链（L）和铁蛋白重链（H）的两种亚基复合而成，这两种蛋白质亚基的序列同源性约为50%雄性及雌性血吸虫（一种寄生虫）中可以各表达出一种铁蛋白。，各物種間序列保守性高。在形成的球殼之中，鐵離子和磷酸鹽、氫氧根離子一同形成結晶，與礦物中的水合氧化鐵（）具有類似的化學性質，每個鐵蛋白可以儲存約4500個三價鐵離子。
次單體特性及分佈
哺乳類動物鐵蛋白的次單體有轻链（或稱為肝臟型，L）與重链（或稱為心臟型，H）之分，儘管此二單體高度同源，但其質量與等電點皆不相同，只有重型鐵蛋白才有利用氧氣將二價鐵離子轉為三價鐵離子的能力 ，反應式如下：
4 Fe2+ + O2 + 6 H2O => 4 FeOOH + 8 H+
使鐵離子能順利進入鐵蛋白。所以增加重型次單體，能增加該細胞利用鐵的能力；而輕型次單體多的話，則能增加儲存的效率。
不同的組織也有不同分佈型態，心臟中以重型次單體為主，而肝臟則是輕型次單體較多。而隨著血紅素形成或細胞分裂，會使重型次單體的比例提高。在這之中可以發現，兩基因的表現是可以被體內調控，而輕型與重型次單體能因環境需求作改變，也提供了極具彈性的鐵離子來源。
鐵離子釋放
影響鐵離子釋放的因子，與鐵蛋白的鐵含量無關，而是與鐵蛋白的大小與成熟度有關。儲存的鐵離子若要釋放，需要FMNH2、NADH或者維生素C的幫助，使三價鐵離子還原成二價鐵離子，以還原態與與運鐵蛋白結合之後，其後再氧化成三價鐵離子運輸。
臨床價值
血清鐵蛋白的參考範圍，一般取男性：30–300 ng/mL (=μg/L) ，女性：30–160 ng/mL (=μg/L)；若人體血清鐵蛋白數值 < 50 ng/mL，可視為缺鐵。
延伸閱讀
- 球状蛋白
- 鐵營養
參考文獻
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