抗凍蛋白

不凍蛋白質（抗凍蛋白）（Antifreeze proteins ，AFPs）或叫冰結構蛋白（ice structuring proteins ，ISPs)是指一類由某些脊椎動物、植物、真菌和細菌產生的多肽。這些多肽能保證這些物種在零下溫度環境下生存。AFP結合到小的冰晶上，阻止冰的結晶化和晶體的生長，不然，將會對那些生命物種是致命的。越來越多的證據表明，AFP與哺乳動物細胞膜相互作用保護細胞膜不會被凍壞。關于不凍蛋白的研究提示ATF參與生物體對冷氣候的適應過程。

非依數性
不像廣泛使用的汽車抗凍劑，乙二醇，AFP對冰點的降低不和濃度成正比。它們不是按照依數性規律起作用。這樣，就能使它們在相當于其他溶解的溶質的1/300到1/500的濃度，而起到防凍劑的作用。這將使它們對滲透壓的影響降至最小。

熱滯後現象
AFP所產生的熔點和冰點間的差值叫做熱滯后。在固態的冰和液態的水之間的界面上加入AFP阻止冰晶生長的熱力學的有利條件。從動力學角度講，AFP覆蓋住水進入冰的表面。

冷凍的速率可以影響AFP的熱滯后值。迅速的冷卻可以顯著地降低非平衡態冰點，并且，因而降低熱滯后值。這意味著如果溫度驟然下降，生物體可能無法適應它們所處的零下環境。
耐凍和防凍
含AFP的物種可以分為一下幾類：

防凍，避凍類（Freeze avoidant）:這些物種能保護它們的體液，防止凍到一起。一般說來，在極冷的溫度下AFP功能會受損，導致冰晶的迅速增長，以至生物體死亡。

耐凍類（Freeze tolerant）：這些物種在體液凍結時，仍能生存。一些耐凍物種被認為是用AFP作為低溫保護劑（cryoprotectants）以保護生物體免受凍傷，而不是不結凍。這種作用的確切機理還不知道。然而，人們認為這裡AFP可能是抑制重結晶化和穩定細胞膜以防止其被冰損害。AFP與冰核蛋白聯合作用在結凍後，控制冰的擴展速率。

I型AFP是在美洲拟鲽（winter flounder）、長角杜父魚（longhorn sculpin）和短角杜父魚（shorthorn sculpin）中發現的。這一類AFP有很完備的文獻資料，因為它們的三維結構是最先被測定出的。I類AFP由單條、長的、兩性的阿勒發螺旋構成。分子量約為3.3-4.5 kD。三維結構有三面，即疏水面、親水面和Thr-Asx面

II型AFP是在大牛尾鱼（sea raven）、胡瓜鱼（smelt fish）和鲱（herring）中發現的。它們是富含半胱氨酸的球蛋白。其中含五个二硫键。

III型AFP是在南極鲇鱼類（Antarctic eelpout）中發現的。在整個冰結合表面它們表現了與I型AFP相似的疏水性。它們的分子量接近6kD 這種蛋白的分子量接近12KDa並且含有一個4螺旋的束。 植物的AFP在下列方面與其他的AFP相當不同：

#與其他的AFP相比較，植物的AFP的熱滯后活性要弱得多。

#植物AFP的生理功能似乎是抑制冰的重結晶而不是防止冰的形成。而“樹的”（Dendroides）或雲杉黃卷蛾（Choristoneura fumiferana ）AFP來源於一些鱗翅目昆蟲。

海冰微生物物種的AFP
人們在生活在海冰里的微生物體內也發現有AFP。圓柱擬脆桿藻（Fragilariopsis cylindrus）和脆桿硅藻'（F. curta）這兩種硅藻在極地海冰中的硅藻群落中扮演了重要的角色，主宰著小板冰層和浮冰群內的聚集過程。AFP廣泛散布在這些物種中，并且，AFP基因的存在作為多基因家族顯示著這一組AFP對于脆桿藻屬（the genus *Fragilariopsis）的重要性。在圓柱擬脆桿藻（F. cylindrus）中鑒定出的AFP屬于在不同的分類單元中代表的AFP家族，并且，也可以在其他與海冰相關的生物物種中發現，如：南極嗜冷菌（Colwellia spp）、冰川舟形藻（Navicula glaciei）、硅藻Chaetoceros neogracile、浮游動物Stephos longipes和南极白冬孢酵母（Leucosporidium antarcticum）)和南極內陸冰菌黃桿菌科（Flavobacteriaceae），以及，在耐寒真菌雪腐黒色小粒菌核病菌（Typhula ishikariensis）、, 冷季型香菇（Lentinula edodes）和金針菇類（[Flammulina populicola]中。)
進化
APF顯著的多樣性和分布提示進化成不同類型是相應1-2百萬年前在北半球發生和1千萬－3千萬年前在南極發生的海平面冰川作用的結果。這種獨立發展的相似的適應化叫做趨同演化（進化）。

作用機制
人們認為AFP抑制冰晶的生長是靠一種吸附–抑制機制。它們被吸附到冰的非底平面，從而，從熱力學角度不利于冰的生長。在一些AFP上存在平的、剛性表面看來有利于該AFP與冰通過范德華力（Van der Waals force）發生表面互補性相互作用。
與冰結合
正常地，在溶液里生長的冰晶只展示底面(0001)和棱面(1010),并呈圓或扁盤狀。通過對I型AFP的研究，冰和AFP最初被認為是通過氫鍵相互作用(Raymond and DeVries, 1977)。然而，當被認為是有益于這種氫鍵的蛋白部分發生突變后，并沒有觀察到人們所推測會發生的抗凍活性的降低。最近的數據提示疏水相互作用可能是主要的貢獻因素。由于復雜的水冰相互作用，很難體察到結合的確切機理。最近人們通過使用分子建模編程的分子熱力學方法（molecular modelling programs molecular dynamics）或蒙特卡洛方法（Monte Carlo method）試圖揭示精確的機理。展示出I型AFP分子的抗凍機制是由于AFP是通過它的四個蘇氨酸殘基的羥基與沿著冰的晶格[01\overline{1}2]方向的氧之間形成的氫鍵以拉鏈式樣結合到冰的成核結構上。因而，停止或抑制冰的金字塔表面的生長，這樣降低冰點。后來，這些蛋白質被稱作為抗凍糖蛋白(AFGPs)或抗凍糖肽以區別于新發現的非糖蛋白生物抗凍劑。DeVries與 Robert Feeney 合作(1970)勾畫出抗凍蛋白的物理和化學性質。1992年Griffith等記載了他們在冬黑麥（winter rye）葉子中發現的AFP。大約同時，Urrutia, Duman 和Knight (1992)記載了在被子植物（angiosperms）中的熱滯后蛋白。轉年，Duman and Olsen指出已經在23種以上的被子植物中發現AFP，包括，一些被人們作為食物的被子植物。他們還報道了AFP存在于真菌和細菌中。

名稱的改變
最近人們試圖把不凍蛋白質重新命名為冰結構蛋白 （Ice Structuring Proteins，ISP）以更精確地表達其功能并消除任何對AFP和汽車防凍液乙二醇之間的負面聯想。這是兩種截然不同的東西，僅是在功能上有一點點相似性。

商業用途
商業上，不凍蛋白質具有無數的用途。許多領域可以從它保護組織以免凍傷的作用方面受益。企業界目前正在考察不凍蛋白質在以下方面的使用：
*增加谷類植物的耐凍性在寒冷氣候的區域拓寬收獲季節。
*在寒冷氣候的地區改善漁業產量。
*延長冷凍食品的貨架存放期。
*改善冷凍手術
*增強醫學上移植或輸血用組織的保存效果。
*用于體溫過低狀態的治療。
最近消息
一項最近的成功的商業嘗試是將AFP引入到冰淇淋和酸奶產品中。這個成分被標示為冰結構蛋白Ice Structuring Proteins，ISP）已經獲得FDA（美國食品和藥物監管局）的批准。該冰結構蛋白分離自魚類并且在酵母中大規模復制。

對于這類事情引起了反對遺傳修飾生物物種（genetically modified organisms (GMOs)）的組織的反對。他們提出異議說，修飾過的不凍蛋白質會引起發炎。然而，正如已經指明的，ISP在經過一些認真的試驗后，已經批准可以被人類所消費。似乎在極北部地區和溫帶地區的生活的人們已經在飲食中攝入大量的AFP。AFP控制在裝卸處或廚房餐桌上的融化所產生的冰晶的生長，而這種冰晶的生長對雪糕的口感影響非常大。

2009年11月，美國國家科學院院刊發表了在阿拉斯加的甲殼蟲中發現行為像AFP的分子，但是該分子是由二糖和脂肪酸組成。

參考資料
進一步閱讀
*
*

外部連結
*[http://www.livescience.com/animalworld/060619_freezer_fish.html Cold, Hard Fact: Fish Antifreeze Produced in Pancreas]