丙胺酸胺肽酶（；簡稱AAP、AP-N，又稱CD13）化学式为：C5383H8301O1840N1321S29Zn是由ANPEP基因（在人類基因組中位於15號染色體）編碼的一個第二型整合蛋白，為一金屬蛋白酶，可分為I至VII等7個結構域，結構域I位於其N端，位於細胞質側，僅由7個胺基酸組成，具有蛋白酶活性的部分位於結構域V與VI之間，兩個蛋白的結構域VII可相互結合而形成二聚體，一般此蛋白都是以二聚體的形式存在於細胞膜上，但也有部分被細胞釋放到血液中，稱為sCD13（s代表「可溶解」），可能是膜上的丙胺酸胺肽酶被其他蛋白酶切割而脫離細胞所產生。
功能
丙胺酸胺肽酶位於小腸微絨毛的細胞膜上，將已被胃蛋白酶、胰蛋白酶部分分解的蛋白質進一步分解，從N端將胺基酸水解（但無法水解脯胺酸），完成蛋白質分解的最後步驟。除小腸外，腎臟的上皮細胞，以及單核球、巨噬細胞、嗜中性球、肥大細胞、樹突細胞與活化的淋巴球等免疫細胞也有表現丙胺酸胺肽酶。
切割多肽
除在小腸分解食糜中的蛋白質外，丙胺酸胺肽酶還可藉由移除荷爾蒙、細胞激素和趨化因子等多肽N端的胺基酸調控其活性，例如促進發炎反應的激肽被切割後活性即大幅降低；促進吞噬作用的被切割後雖失去作用，但仍可與完整的多肽競爭受體，成為其拮抗劑；促進發炎反應的CXCL11被切割後也可抑制其原本的功能。丙胺酸胺肽酶可活化單核球與巨噬細胞等吞噬細胞，γ-干擾素、脂多糖、、IL-4和TGF-β均可增加吞噬細胞中丙胺酸胺基肽酶的表現，膜上的丙胺酸胺基肽酶被其他蛋白酶切割後可脫離細胞，形成sCD13，後者可與吞噬細胞的G蛋白偶聯受體結合以啟動許多下游的訊息傳遞路徑，活化免疫反應，另外丙胺酸胺肽酶還可與這兩種細胞膜上的FcγR受體互動，促進吞噬作用進行；樹突細胞中的丙胺酸胺肽酶可協助分解和MHC結合、抗原呈現於細胞表面的多肽；嗜中性球中的丙胺酸胺肽酶可能影響其遷移，並抑制其凋亡、豬丁型冠狀病毒、貓冠狀病毒、犬冠狀病毒等。另外還有研究顯示丙胺酸胺肽酶是巨細胞病毒感染人類細胞所使用的受體之一。早期此蛋白因最早從豬腎臟分離的過程出現在微粒體（microsome）樣本中而被稱為胺肽酶M（aminopeptidase M，M代表微粒體），1980年此蛋白重新被命名為胺肽酶N，因其較易分解中性的氨基酸而得名（N代表中性），其中尤以分解丙氨酸的效率最高。
參考文獻
外部連結
- The MEROPS online database for peptidases and their inhibitors: [http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/merops.cgi?id=M01.001 M01.001]
*
*
评论 (0)